referat.am kursayinner referatner diplomayinner tezer պատվիրել աշխատանքներ description_1

Գրականություն

1. Аветисова Г. Е., Погосян Н. А., Азизян А. Г., Амбарцумян А. А. Изучение свойств ацетолактатсинтазы у штаммов Brevibacterium flavum, способных к сверхсинтезу L-валина. Биотехнология, 2003, № 1, с. 39-43
2. Азизян А. Г.,  Аветисова Г. Е.,  Арушанян А. В.,  Кочарян Ш. М. Способ получения L-валина. А.С. (СССР), 1991, № 1675327.
3. Ванина С. А.,  Ивановская Л. В., Леонова Т. В., Жданова Н. И. Генетические нарушения регуляции биосинтеза, вызывающие сверхсинтез валина, лейцина и изолейцина у мутантов Brevibacterium flavum.  Биотехнология,  1993, № 6, с. 2-7
4. Готтшалк Г. Метаболизм бактерий. М., «Мир», 1982, с. 216-218
5. Кажоян С. В., Бабасян Н. С., Читчян М. Б., Карабеков Б. П., Ханамирян А. С. Штамм Corynebacterium glutamicum СН-1 – продуцент валина. А.С. (СССР), 1986, № 1232681
6. Казарян Л. С., Варданян К. Г., Аксеновская В. Е., Карабеков Б. П. Пространственная фенотаксономия микроорганизмов на примере штамма-продуцента L-валина. Биол. Журн. Армении, 1990, т. 43, № 8, с. 686-693
7. Казарян Л. С., Варданян К. Г., Аксеновская В. Е., Карабеков Б. П. Критерии выявления активности штамма-продуцента L-валина. Биол. Журн. Армении, 1990, т. 43, № 8, с. 694-699
8. Масари И. Биотехнологические способы получения аминокислот. Яп. JP. ISSN 0385-6151, 1989, т. 67, № 4, с. 279-281.
9. Мургов И., Площакова М., Кикова З., Алексиев А. Биосинтез на валин и лизин от Brevibacterium flavum RT-37 в меласова среда. Научню труды Высшю ин-т хранит. и вкус. пром-ей, 1984, т. 31, № 1, с. 211-221
10. Сухаревич В. И., Медведева Н. Г., Зайцева Т. Б., Серебрякова Е. В., Лисицкая Т. Б., Карабеков Б. П., Читчян М. Б., Бабасян Н. С., Собетов А. И. Способ получения L-валина. А.С. (СССР), 1989, № 1490967
11. Тани Е. и др. Получение аминокислот с помощью бактерий, использующих метанол. – В сб.: Рост микроорганизмов на С₁-соединениях. Тезисы докладов II Международного симпозиума, Пущино, 1977, с. 196-197
12. Хургес Е. М. Регуляция биосинтеза изолейцина у бактерий: Получение и применение ферментов, витаминов, аминокислот, премиксов. Обзор. Информ., М., ЦБНТИ Минмедбиопрома СССР, 1987, Вып. 2
13. Ajinomoto Co., Inc. Method for fermentation of L-valine. Japanese Published Examined Patent Application, 1976, No. 5933996
14. Ajinomoto Co., Inc. Method for fermentation of L-valine. Japanese Published Examined Patent Application, 1977, No. 52-116
15. Ajinomoto Co., Inc. Method for fermentation of L-valine. Japan, 1976, Patent No. 5121074
16. Ajinomoto Co., Inc.  Method for fermentation of L-valine. Japan, 1983, Patent No. 5832594
17. Bar-Ilan A., Balan V., Tittman K., Golbik R., Vyazmensky M., Hubner G., Barak Z., Chipman D. M. Binding and activation of thiamin diphosphate in acetohydroxyacid synthase. Biochemistry, 2001, Vol. 40, N. 39, pp. 11946-11954
18. Blatt J. M., Pledger W. J., Umbarger H. E. Isoleucine and valine metabolism in Escherichia coli. XX. Multiple forms of acetohydroxy acid synthase. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1972, Vol. 48, pp. 444-450
19. Blazey D., Burns R. Genetic organization of the Salmonella typhimurium ilv gene cluster. Molec. Gen. Genet., 1979. Vol. 177. N. 1, pp. 1-13
20. Blazey D., Burns R. Regulation of Salmonella typhimurium ilvYC genes. J. Bacteriol., 1984, Vol. 159, N. 3, pp. 951-957
21. De Felice М., Guardiola J., Esposito B., Laccarino M. Structural genes for a newly recognized acetolactate synthase in E. coli K-12. J. Bacteriol., 1974, Vol. 120, N. 3, pp. 1068-1080 
22. De Felice M., Guardiola J., Malorni M., Klopotowski T. Regulation of the pool size of valine in Escherichia coli K-12. J. Bacteriol., 1974, Vol. 120, N. 3, pp. 1058-1067
23. Driver R., Lawther R. Restriction endonuclease analysis of the ilvGEDA operon of members of the family Enterobacteriaceae.  J. Bacteriol., 1985, Vol. 162, N. 3, pp. 1317-1326
24. Duggleby R. G. Identification of an acetolactate synthase small subunit gene in two eukaryotes. Gene, 1997, Vol. 190, N. 2, pp. 245-249
25. Eovang L., Silverman P. M. Role of small subunit (ilvN polypeptide) of acetohydroxyacid synthase I from Escherichia coli K-12 in sensitivity of the enzyme to valine inhibition. J. Bacteriol. 1986, Vol. 166, N. 3, pp. 901-904
26. Epelbaum S., LaRossa R. A, VanDyk T. K, Elkayam T, Chipman D. M, Barak Z. Branched-chain amino acid biosynthesis in Salmonella typhimurium: a quantitative analysis. J. Bacteriol., 1998, Vol. 180, N. 16, pp. 4056-4067
27. Freundlich M., Clarke L. P. Control of isoleucine, valine and leucine biosynthesis. V. Dual effect of α-aminobutyric acid on repression and endproduct inhibition in E. coli. Biochim. Biophys. Acta, 1968, Vol. 170, pp. 271-281
28. Friden P., Donegan J., Mullen J., Tsui P., Freundlich M., Eoyang L., Weber R., Silverman P. M. The ilvB locus of Escherichia coli K-12 is an operon encoding both subunits of acetohydroxyacid synthase. Nucleic Acids Res., 1985, Vol. 13, N. 11, pp. 3979-3993
29. Friden P., Newman T., Freundlich M. Nucleotide sequence of the ilvB promoter-regulatory region: A biosynthetic operon controlled by attenuation and cyclic AMP. Proc. Nat. Acad. Sci., 1982, Vol. 79, N. 20, pp. 6156-6162
30. Goto E., Ono E., Tosaka O., Yamada Y., Takinami K. Method of producing L-glutamic acid by fermentation. UK Patent Application GB 2071646 A, Int. Cl. C12P 13/14, Изобретения в СССР и за рубежом, 1981, N. 2
31. Grimaldi G., Guardiola J. A mutation affecting the valine sensitivity of the acetohydroxyacid synthase III isoenzyme in E. coli K-12. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981, Vol. 101, N. 4, pp. 1233-124
32. Guardiola J., De Felice M., Laccarino M. Mutant of E. coli K-12 missing acetolactate synthase activity.  J. Bacteriol. 1974, Vol. 120, pp. 536-538
33. Halpern J. S. and Umbarges H. E. Evidence for two distinct enzyme systems forming acetolactate in Aerobacter aerogenes. J. Biol. Chem., 1959, Vol. 234, pp. 3067-3079
34. Hill C. M., Pang S. S., Duggleby R. G. Purification of Escherichia coli acetohydroxyacid synthase isoenzyme II and reconstitution of active enzyme from its individual pure subunits. Biochem J., 1997, Vol. 327, (Pt 3), pp. 891-898
35. Iizuka H., Katsuya N., Shiio I., Komagata K., Otsuka I., Yamada K., Ishii R. Method of preparing amino acids by fermentation. United States Patent, 1965, N 3222258
36. Inui M., Vertes A. A., Kobayashi M., Kurusu Y., Yukawa H. Cloning and sequence determination of the acetohydroxy acid synthase genes from Brevibacterium flavum MJ233 by using the polimerase chain reaction. DNA Seq. 1993, Vol. 3, N. 5, pp. 303-310
37. Katsumata R., Hashimoto S. Process for producing L-valine. United States Patent, C12P 13/08, C12N 1/20, Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd., 1996, No. 5521074
38. Keefe A. D, Lazcano A, Miller S. L. Evolution of the biosynthesis of the branched-chain amino acids. Orig. Life Evol. Biosph., 1995, Vol. 25, N. 1-3, pp. 99-110
39. Kinoshita S., Tanora K., Udaka S., Akita S. Glutamic acid fermentation.- In: Proc. Intern. Symp. Enzym Chem., 1957, N.2, pp. 464-468
40. Kisumi K., Komatsubara S., Chibata I.  Leucine accumulation by isoleucine revertants of   Serratia marcercens resistant to α-aminobutiric acid: lack of feedback inhibition and repression. J. Biochem., 1973, Vol. 73, pp. 107-115
41. Kisumi M., Komatsubara S., Chibata J. Accumulation of valine by α-aminobutyric acid resistant mutants from Serratia marcercens.  J. Bacteriol., 1971, Vol. 106, N. 2, pp. 493-499
42. Kline E. L., Brown C. S., Coleman W. G., Umbarger H. E. Regulation of isoleucine-valine biosynthesise in an ilvDAE deletion strain of E. coli K-12. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1974, Vol. 57, N. 4, pp.1144-1151
43. Komatsubara S., Kisumi M. Izoleucine, valine, and leucine. Biotechnology of amino acids production ed. by Aida K., Chibata I., Nakayama K., Takinami K. and Yamada H., Progress in industrial microbiology, 1986, Vol. 24, pp. 233-246
44. Kyowa Hakko Kogyo Co., Inc. Fermentative production of L-valine. Japanese Published Examined Patent Application, 1983, No. 582678
45. Kyowa Hakko Kogyo Co., Inc. Method for fermentation of L- threonine and L-valine. FRG, 1970, Patent No. 1912799
46. Iaccarino M., Guardiola J., De Felice M., Favre R. Regulation of isoleucine and valine biosynthesis. Curr. Top Cell Regul., 1978, Vol. 14, pp. 29-73
47. Lago C. T., Sannia G., Marino G., Squires C. H., Calvo J. M., De Felice M. The ilvIH operon of Escherichia coli K-12. Identification of the gene products and recognition of the translational start by polypeptide microsequencing. Biochim. Biophys. Acta., 1985, Vol. 824, N. 1, pp.74-79
48. Lee Y. T., Duggleby R. G. Mutagenesis studies on the sensitivity of Escherichia coli acetohydroxyacid synthase II to herbicides and valine. Biochem J., 2000, Vol. 350, (Pt 1), pp. 69-73
49. Livshits V., Doroshenko V., Gorshkova N., Belaryeva A., Ivanovskaya L., Khourges E., Akhverdian V., Gusyatiner M., Kozlov Y. Mutant ilvH gene and method for producing L-valine. United States Patent Application, Ajinomoto Co., Inc., 2002, No. 20020037562
50. Marx A., Mockel B., Pfefferle W., Sahm H., De Graaf A., Eggeling L. Process for the fermentative production of L-amino acids using coryneform bacteria.  United States Patent, Degussa Huls A. G., C12P 013/04, 2002, No. 6355454
51. Matsui H., Tsuchida T., Nakamori S. Method for producing L-valine by fermentation. United States Patent, Ajinomoto Co., Inc., 1983, No. 4391907
52. Mendel S., Elkayam T., Sella C., Vinogradov V., Vyazmensky M., Chipman D. M., Barak Z. Acetohydroxyacid synthase: a proposed structure for regulatory subunits supported by evidence from mutagenesis. J. Mol. Biol., 2001, Vol. 307, N. 1, pp. 465-477
53. Mendel S., Vinogradov V., Vyazmensky M., Chipman D. M., Barak Z. The N-terminal domain of the regulatory subunit its sufficient for complete activation of acetohydroxyacid synthase III from Escherichia coli. J. Mol. Biol., 2003, Vol. 325, N. 2, pp. 275-284
54. Nakano T., Nakayama M., Shitashige M., Ikeda m., Furukawa S. Process for producing L-amino acid. United States Patent, C12P 13/04, C12N 1/20, Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd., 1997, No. 5629180
55. Nakayama K., Kitada S., Kinoshita S. L-valine production using microbial auxothroph. J. Gen. Appl. Microbiol., 1961, Vol. 7, N. 1, pp. 52-69
56. Newman T. C., Levinthal M. A new map location for the ilvB locus of E. coli. Genetics, 1980, Vol. 96, pp. 59-77
57. Okada K., Hirotsu K., Hayashi H., Kagamiyama H. Structures of Escherichia coli  branched-chain amino acid aminotranferase and its complexes with 4-methylvalerate and 2-methylleucine: induced fit and substrate recognition of the enzyme. Biochemistry, 2001, Vol. 40, N. 25, pp. 7453-7463
58. Okada T. Regulatory mechanism of ilv operon and role of isoleucine. Tanpakushitsu Kakusan Koso. Review Japanese. 1982, Vol. 27, N. 9, pp. 1227-1239
59. O’Neill J. P., Freundlich M. Two forms of biosynthetic acetohydroxy acid synthetase in Salmonella typhimurium. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1972, Vol. 48, pp. 437-443
60. Pang S. S., Duggleby R. G. Regulation of yeast acetohydroxyacid synthase by valine and ATP. J. Biochem., 2001, Vol. 57, (Pt 3), pp. 749-757
61. Pang S. S., Duggleby R. G., Guddat L. W. Crystal structure of yeast acetohydroxyacid synthase: a target for herbicidal inhibitors. J. Mol. Biol., 2002, Vol. 317, N. 2, pp. 249-262
62. Pang S. S., Guddat L. W., Duggleby R. G. Crystallization of the catalytic subunit of Saccharomyces cerevisiae acetohydroxyacid synthase. Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr., 2001, Vol. 57, Pt. 9,  pp. 1321-1323
63. Radhakrishnan A. N., Snell E. E. Biosynthesis of isoleucine and valine. II. Formation of α-acetolactate and α-aceto-α-hydroxybutyrate in N. crassa and E. coli. J. Biol. Chem., 1960, Vol. 235, pp. 2316-2321
64. Ramakrishnan T., Adelberg E. A. Regulatory mechanisms in the biosynthesis of isoleucine and valine. I. Genetic derepression of enzyme formation. J. Bacteriol., 1964, Vol. 87, pp. 566-573
65. Roberts R. B., Cowic D. B., Abelson P. H., Bolton E. T., Britten R. J. Studies of biosynhesis in Escherichia coli. Publication 607, Carnegie Institution, Washington, 1955, Chap. 19, pp. 406-417
66. Sano K., Shiio I., Microbial production of alanine, L-proline, and L-valine by threonine- or methionine-sensitive mutants of Brevibacterium flavum. J. Gen. Appl. Microbiol., 1971, Vol. 17, pp. 169-172,
67. Smolin D. E., Umbarger H. E. Deoxyribonucleic acid – directed in vitro synthesis of ilv-specific messenger ribonucleic acid by extracts of E. coli K-12. J. Bacteriol., 1974, Vol. 120, N. 3, pp. 1238-1248
68. Squires C., De Felice M., Lago C., Calvo J. IlvHI locus of  Salmonella typhimurium. J. Bacteriol., 1983, Vol. 154, N. 3, pp. 1054-1063
69. Squires C. H., De Felice M., Devereux J., Calvo J. M. Molecular structure of ilvIH and its evolutionary relationship to ilvG in Escherichia coli K12. Nucleic Acids Res., 1983, Vol. 11, N. 15, pp. 5299-5313
70. Sutton A., Newman T., Francis M., Freundlich M. Valine-resistant Escherichia coli K-12 strains with mutations in the ilvB operon. J. Bacteriol., 1981,  Vol. 148, N. 3, pp. 998-1001
71. Szentismai A., Szentismai M., Umbarger H. E. Isoleucine and valine metabolism of E. coli. XV. Biochemical properties of mutants resistant to thiaisoleucine. J. Bacteriol., 1968, Vol. 95, pp. 1672-1679
72. Tomita F., Yokota A., Hashiguchi K., Ishigooka M., Kurahashi O. Methods for producing L-valine and L-leucine. United States Patent, C12N 1/21, C12N 1/20, Ajinomoto Co., Inc., 1999, No. 5888783
73. Tomita F., Yokota A., Hashiguchi K., Ishigooka M., Kurahashi O. Methods for producing L-valine and L-leucine.  United  States  Patent,  Ajinomoto  Co., Inc.,  2001, No. 6214591
74. Tsuchida T., Momose H. Genetic changes of regulatory mechanisms occurred in leucine and valine producing mutants derived from Brevibacterium lactofermentum 2256. Agr. Biol. Chem., 1975, Vol. 39, N. 11, pp. 2193-2198
75. Tsuchida T., Momose H. Improvement of an L-leucine-producting mutant of Brevibacterium lactofermentum 2256 by genetically desensitizing it to α-acetohydroxyacid synthase. Appl. Environ. Microbiol., 1986, Vol. 51, N. 5 pp. 1024-1027
76. Tsuchida T., Yoshinaga F. Fermentative production of L-valine. United States Patent, Ajinomoto Co., Inc., 1975, No. 3893888
77. Tsuchida T., Yoshinaga F., Kubota K., Momose H. Production of L-valine by 2-tiazolealanine resistant mutants derived from glutamic acid producing bacteria. Amino Acid and Nucleic Acid, 1976, N. 32, pp. 30-33
78. Tsuchida T., Yoshinaga F., Kubota K., Momose H., Okumura S. Cultural conditions for L-leucine production by strain No. 218, a mutant of Brevibacterium lactofermentum 2256.  Agr. Biol. Chem., 1975, Vol. 39, N. 5, pp. 1149-1153
79. Tsuchida T., Yoshinaga F., Kubota K., Momose H. Production of L-valine by 2-tiazolealanine resistant mutants derived from glutamic acid producing bacteria. Agr. Biol. Chem., 1975, Vol. 39, N. 6, pp. 1319-1322
80. Umbarger H. E. The biosynthesis of isoleucine and valine and its regulation. Biotechnology of production aminoacids, ed. by Aida K. Tokio-Amsterdam-New-York, 1983, pp. 255-263
81. Vyazmensky M., Sella C., Barak Z., Chipman D. M. Isolation and characterization of subunits of acetohydroxy acid synthase isozyme III and reconstitution of the holoenzyme. Biochemistry, 1996, Vol. 35, N. 32, pp. 10339-10346
82. Weinberg R., Burns R. Regulation of expression of the ilvB operon in Salmonella typhimurium. J. Bacteriol., 1984, Vol. 160, N. 3, pp. 833-841
83. Wek R. C., Hauser C. A., Hatfield G. W. The nucleotide sequence of the ilvBN operon of Escherichia coli: sequence homologies of the acetohydroxy acid synthase isozymes. Nucleic Acids Res., 1985, Vol. 13, N. 11, pp. 3995-4010
84. Yoshihara Y., Kawahara Y., Yamada Y., Ikeda S. Procede pour la production de L-aminoacides on d’acide 5’-inosinique par fermentation. Патент Франции, С 12 P 13/04, 19/30, Ajinomoto Co., Inc., 1988, No. 8702795

 

description_2

Բովանդակությու ն

ВВЕДЕНИЕ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА I.   РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА АМИНОКИСЛОТ С  РАЗВЕТВЛЕННОЙ ЦЕПЬЮ У РАЗЛИЧНЫХ БАКТЕРИЙ

ГЛАВА II.  СОСТОЯНИЕ РАБОТ ПО СЕЛЕКЦИИ ШТАММОВ ПРОДУЦЕНТОВ L-ВАЛИНА

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА III. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

ГЛАВА IV. РАЗРАБОТКА ОПТИМАЛЬНЫХ УСЛОВИЙ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ ПОЛУЧЕННЫХ ШТАММОВ СВЕРХПРОДУЦЕНТОВ L ВАЛИНА

 4.1. Характеристика высокоактивных штаммов-продуцентов L-валина Br. flavum АА53 и АА54 

4.2. Подбор оптимального состава питательных сред и  условий ферментации для продукции L-валина у  штамма-продуцента Br. flavum АА53                                                         

ОБСУЖДЕНИЕ

 ВЫВОДЫ 

ЛИТЕРАТУРА 

 

title_arm Разработка параметров биосинтеза L-валина title_eng convertot_1 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_2 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_3 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_4 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_5 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_6 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_7 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_8 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_9 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_10 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_11 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_13 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_14 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_15 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_16 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_17 Разработка параметров биосинтеза L-валина convertot_18 Разработка параметров биосинтеза L-валина